Da sempre nel periodo natalizio si registra il picco dell’influenza. Cosa che sta avvenendo anche quest’anno.
Ma vediamo cosa, hanno scoperto di recente i ricercatori francesi nel loro studio innovativo, condotto, all’interno dell’intricato mondo del virus influenzale A, pubblicato sulla rivista scientifica, Nucleic Acids Research, svelando come questo invasore microscopico confezioni e protegga il suo materiale genetico.
Lo studio in questione, ha mappato con successo i dettagli intricati dell’architettura RNP del virus dell’influenza A utilizzando la crio-EM, e rivelando che l’eliminazione parziale della coda N-terminale dell’NP stabilizza l’assemblaggio simile al nucleocapside. Questa manipolazione ha facilitato una visione dettagliata delle interazioni NP-NP e NP-RNA, evidenziando la flessibilità della proteina e le sue implicazioni per l’incapsidazione dell’RNA. Nello specifico, i ricercatori hanno scoperto che la variazione della lunghezza dell’RNA influenzava la formazione di eliche a singolo e doppio filamento, con determinate lunghezze che favorivano interazioni più stabili e formazioni di assemblaggio.
I risultati ottenuti, sottolineano, pertanto, la flessibilità della nucleoproteina del virus dell’influenza A come cruciale per la sua capacità di incapsulare efficacemente l’RNA, un fattore che potrebbe influenzare la replicazione virale e l’adattamento dell’ospite. La capacità di modificare l’NP per stabilizzare diverse forme elicoidali fornisce uno strumento prezioso per ulteriori studi sull’assemblaggio e la patogenicità del virus. La comprensione di questi meccanismi potrebbe portare a nuove strategie antivirali che colpiscono i componenti strutturali del virus.
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